
سال نوتون مبارک
امیدوارم سال خوبی برای همه،مخصوصا آزمایشگاهیان کل کشور واسه رسیدن به حقوقشون باشه.

مانده تا برف زمین آب شود
مانده تا بسته شود این همه نیلوفر وارونه ی چتر
ناتمام است درخت
زیر برف است تمنای شنا کردن کاغذ در باد
و فروغ تر چشم حشرات
و طلوع سر غوک از افق درک حیات
مانده تا سینی ما پر شود از صحبت سنبوسه و عید
در هوایی که نه افزایش یک ساقه طنینی دارد
و نه آواز پری می رسد از روزن منظومه ی برف
تشنه ی زمزمه ام
مانده تا مرغ سرچینه ی هذیانی اسفند صدا بردارد.
پس چه باید بکنم
من که در لخت ترین موسم بی چهچه سال
تشنه ی زمزمه ام؟
بهتر آن است که برخیزم
رنگ را بردارم
روی تنهایی خود نقشه ی مرغی بکشم
|
هورمون های تیروئید ( T3 و T4 ) از اسید آمینه تیروزین مشتق می شوند. حدود 95 درصد هورمونی که از غد ه تیروئید ترشح می شود ، به صورت T4 (تیروکسین) است. با وجودی که میزان ترشح T3 از غده تیروئید بسیار ناچیز است، این هورمون نقش اصلی را ایفا می کند. قسمت اعظم T3 موجود در خون از تبدیل T4 به T3 در بافت های محیطی از جمله کبد، کلیه و جفت بوجود می آی د . البته بافت هایی چون مغز و هیپوفیز نیز می توانند T4 را به T3 تبدیل کنند ، اما T3 حاصل وارد خون نمی شود و اثر خود را در همان مکان بر جای می گذارد . به طور کلی، 80 درصد T3 موجود در خون در کبد و 20 درصد آن در تیروئید ساخته می شود. |
نقش های زیستی
افزایش میزان سوخت و ساز پایه اثر اصلی هورمون های تیروئید است. این هورمون ها سوخت و ساز قندها و چربی ها را افزایش می دهند. آنها باعث تحریک ساخت ن پروتئین نیز می شوند. بنابراین هورمون های تیروئید برای رشد طبیعی ضروری هستند. از نقش های دیگر آنها می توان به موارد زیر اشاره کرد:
• افزایش تعداد و اندازه میتوکندری ها و افزایش فعالیت آنزیم هایی که در سوخت و ساز درگیر هستند.
• افزایش جذب گلوکز از طریق دستگاه گوارش
• تحریک روند نوسازی گلوکز
• تقویت اثر کاتکول آ مین ها و انسولین
• افزایش برون ده قلبی و گاهی نیروی انقباظ ماهیچه قلب
• نمو طبیعی دستگاه عصبی مرکزی به خصوص میلین دار شدن رشته های عصبی و افزایش توانایی های ذهنی
نحوه عملکرد
هورمون های تیروئید چربی دوست هستند و به راحتی از غشای سلول ها می گذرند. گیرندهای این هورمون ها درون سلول و در هسته جای دارند. اتصال آنها به گیرنده هایشان، رونویسی از ژن ها و درنتیجه ساخت ن پروتئین را تحت تأثیر قرار می دهد. البته، شواهدی در دست است که از اثر مستقیم هورمون های تیروئید بر میتوکندری ها و پروتئین های ناقل غشاء حکایت میکنند.
عوامل مؤثر بر ترشح
تولید و ترشح هورمون های تیروئید ی تحت تنظیم هورمون تحریک کننده تیروئید ( TSH یا تیروتروفین) است که از غده هیپوفیز ترشح می شود. ترشح TSH نیز به وسیله هورمون آزاد کننده تیروتروفین (TRH) افزایش می یابد که در هیپوتالاموس ساخته می شود. سوماتوستاتین و فیدیک هورمون های تیروئید ی، اثرات TSH راکاهش می دهند. البته هورمون های تیروئید با تأثیر بر هیپوتالاموس می توانند ترشح TRH رانیز کاهش دهند.
اختلالات
عوارض ناشی از اختلالات تیروئید به صورت کم کاری یا پرکاری بروز می کند. کم کاری تیروئید به کندی خود را نشان می دهد. کم کاری به دلایل زیر ممکن است رخ دهد:
• ناتوانی غده تیروئید در ساخت ن هورمون های تیروئید؛ به علت کمبود ید یا فقدان آنزیمهای موردنیاز برای تولید هورمون
• اختلال در ترشح TSH از غده هیپوفیز
• اختلال در ترشح TRH از هیپوتالاموس
• نوعی بیماری خود ایمنی که به تخریب سلول های غده تیروئیدی می انجامد و به بیماری هاشیموتو مشهور است.
• مقاومت بافت هدف به هورمون های تیروئید به علت نقص مادرزادی در گیرنده های هورمون های تیروئید
معمول ترین علت پرکاری تیروئید بیماری گریوز است. این بیماری نوعی بیماری خود ایمنی است که به علت تولید پادتن علیه گیرنده TSH ایجاد می شود. این پادتن باعث تحریک بیش از اندازه این گیرنده ها و بنابراین تقویت تولید و ترشح هورمون های تیروئید می شود . از عوامل دیگر می توان به موارد زیر اشاره کرد:
• سلولهای سرطانی تولید کننده TSH در غده هیپوفیز
• سلولهای سرطانی ترشح کننده TRH در هیپوتالاموس
• تجویز بیش از اندازه ید
|
علائم اختلالات تیروئید |
|
|
پرکاری |
کم کاری |
|
افزایش دمای بدن |
خشکی پوست |
|
افزایش فشار خون |
ریزش مو |
|
کاهش وزن |
کندی رشد |
|
افزایش اشتها |
سفتی ماهیچه ها |
|
تعرق فراوان |
خواب آلودگی، احساس خستگی |
|
پریشانی و نگرانی |
کاهش ضربان قلب |
|
قطع قاعدگی |
یبوست |
|
گواتر |
گواتر |
اهمیت اندازه گیری T3
باوجود تبدیل شدن T4 به T3 در بافت های محیطی، باز هم مقدار T4 در خون از T3 بسیار بیشتر است. بنابراین، اندازه گیری T3 ب و طور معمول ضروری نیست. به عنوان مثال، در شروع کم کاری تیروئید با کاهش فعالیت تیروئید، T4 کاهش می یابد ولی چون در بافت های محیطی T4 به T3 تبدیل می شود ، مقدار T3 کاهش نمی یابد. زیرا T4 بیشتری به T3 تبدیل می شود. از این رو، با وجودی که در این شرایط رابطه معکوسی بین T4 و TSH وجود دارد، اما تغییر چندانی در میزان T3 مشاهده نمی شود. بنابراین، اندازه گیری آن به تشخیص کمکی نمی کند. اما ، در دو مورد اندازه گیری T3 ضروری است.
• اشکال در عملکرد بافتهای محیطی که T4 را به T3 تبدیل می کنند؛ در این مورد، با وجودی که سطح TSH و T4 عادی است، اما سطح T3 پایین است. در این مواقع، به جای تولید T3 از T4 ، هورمون غیر فعالی به نام rT3 (تری یدوتیروئین معکوس) ساخته می شود. با توجه به این که اندازه گیری rT3 انجام نمی شود، به اندازه گیری T3 اکتفا می کنیم. کاهش T3 ، بیان کننده اختلال در بافتهای محیطی است.
• تیروتوکسیکوز T3 ؛ در این حالت، با وجود عادی بودن سطح T4 و TSH ، به دلیل افزایش تولید T3 درتیروئید، مقدار آن در خون بالا می رود و چون هورمون فعال T3 است ، عوارض پرکاری تیروئید را در غیاب افزایش T4 و TSH مشاهده می کنیم.
نویسنده: استاد ناصر ملک نیا
|
کروماتوگرافی با لایه نازک نوعی ازکروماتوگرافی جذب سطحی است که در این روش از صفحات با ضخامت نازک استفاده میشود و موقعیت اجزای جدا شده روی صفحه مشخص میگردد. ذرات روی لایه باید تراکم زیادی داشته باشندو همسان و کوچک باشند. قائم ساکن اغلب از جنس سلولزاست که برای جدا سازی مولکولهای هیدروفیلی مثل هیدراتهای کربن،اسیدهای آمینه،مشتقات اسید نوکلئیک وموادمعدنی استفاده میشود. در سال 1938ایزومیلووشرایبدهاستفاده ازیک جاذب کروماتوگرافیبه شکل یک لایه نازکتثبیت شده بر روی یک تکیهگاه محکم و بیاثر را پیشنهاد کردهاند و در سال 1951 کیرشنر ، میلر ، و کلر ، ترپنها را بر روی یک «نوار کروماتوگرافی» جدا کردند. این نوار ازیک باریکه کوچک شیشهای با جاذب مخلوط بانشاسته یاگچ شکستهبندی، که به عنوان چسباننده عمل میکند، پوشیده شده بود.
طرز به کار بردن باریکهها مانند روش به کار بردن کاغذکروماتوگرافی کاغذی بود و در واقع هدف اولیه استفاده از روش لایه نازک به کار بردن روشهای کروماتوگرافی تقسیمی و کاغذی در یک سیستم جذب سطحی بوده است. در اواخر دهه 1950 استال ،روشهای سادهای را برای تهیه صفحات اختراع کرد و نشان داد که کروماتوگرافی لایه نازک میتواند برای بسیاری ازجداسازیهابه کار رود. مکانیزم کار کروماتوگرافی لایه نازک: در ابتدا لازم است که صفحات کروماتوگرافی تهیه شوند، یعنی جاذبه به صورت لایه نازکی با ضخامت یکنواخت روی یک تکیهگاه سفت بیاثر پخش شود. معمولا از صفحات شیشهای استفاده میشود، البته روشهای دیگری نیز وجود دارد. جاذب جامد بصورت پودر ریز را با آب وگاهی با یک مایع فرار، به صورت خمیر در میآورند، و آن را به وسیله دستگاههای پخش کننده تجارتی یا یک پخش کننده خانگی ساده یا حتی تنهابا استفاده از دست روی صفحه پخش میکنند. تهیه لایه با استفاده از روش پاشیدن یافرو بردن نیز امکانپذیر است.صفحه پوشیده از خمیر را خشک و با گرم کردن درحدود 100 ، به مدت از قبل تعیین شده ، آن را فعال میکنند. محلولی از نمونه در یک حلال فراررا به وسیله یک پیپت یاسرنگ روی صفحه قرار میدهند. وقتی که لکه خشک شده صفحه را بطور عمود در مخزن مناسب طوری قرار میدهند که لبه پایینی آن درفاز متحرک انتخاب شده فرو رود، بدین ترتیب جداسازی مواد با استفاده از روشکروماتوگرافی صعودی انجام میشود. اگر از یک دستگاه پیچیدهتر استفاده شود،میتوان کروماتوگرافی نزولی یا افقی را انجام داد، ولی این روشها کمتر متداول هستند. در پایان عمل ، حلال را از صفحه تبخیر میکنند ولکههای جدا شده را به وسیله روشهای فیزیکی یا شیمیایی ، به ترتیبی که درکروماتوگرافهای کاغذی به کار میروند، آشکار و شناسایی میکنند. شیوه عملی لازم دراین روش ، بجز تهیه صفحات ، بسیار شبیه روشکروماتوگرافی کاغذی است. مقایسه کروماتوگرافی لایه نازک با انواع کروماتوگرافی: - مقایسه با کروماتوگرافی ستونی جذب سطحی : کروماتوگرافی ستونی جذب سطحی متداول ، فرآیندی کند استو مقادیر نسبتا زیادی از جاذب و نمونه لازم دارد. پیشرفتهای اخیر در سیستمهای باکارایی بالا مطمئنا مشکلات سرعت ، مقیاس و شناسایی را از بین بردهاند. ولی این سیستمها قیمت خیلی زیادی دارند و دستگاه مربوط به آنها بسیار پیچیده است. درکروماتوگرافی لایه نازک تنها مقادیر کمی از جاذب و نمونه لازم است، دستگاه ساده وارزان است. لکههای جدا شده در روی صفحه مانندکروماتوگرافی کاغذی آشکار میشوند بنابراین ، معمولا جمعآوری اجزا لازم نیست. با وجود این هیچ اشکالی در انجام جدا سازیهای مقدماتی وجود نداشته وجداسازی مواد با افزایش ضخامت لایه و یا به کار بردن مقدار زیادی از نمونه ، بیشترانجام میگیرد. بعد از جداسازی مواد ، به دست آوردن یک جسم بطور مجزا به طریق فراشیدن و جمع آوری آن قسمت از لایه که جسم بر روی آن جذب شده ، ساده است. بعد ازاین عمل میتوان جسم را در یک حلال مناسب استخراج کرد.
- مقایسه با کروماتوگرافی کاغذی: روش لایه نازک دارای مزیت عمده سرعت بیشتر ، در اکثر موارد ،جداسازی مواد بهتر میباشد. زمان متوسط برای حرکت حلال به مقدار 10 در کروماتوگرافی لایه نازک روی سیلیکاژل 30 – 20 دقیقه است، در صورتی که همان جداسازی مواد بر روی یک کاغذ سریع ممکن است 2 ساعت طول بکشد. جداسازی موادبهتر به این واقعیت مربوط میشود که جاذب در کروماتوگرافی لایه نازک دارای ظرفیت بیشتری نسبت به کاغذ در کروماتوگرافی کاغذی است. بنابراین لکههای جدا شده شکل واندازه کله اصلی را به طور نسبتا زیادی حفظ میکنند و پخش شدن وابسته به کروماتوگرافی تقسیمی روی کاغذ در لایه نازک صورت نمیگیرد.
کاربرد کروماتوگرافی لایه نازک :
کروماتوگرافی لایه نازک پر کاربردترین روشدرصنایع داروسازیبرای تمام اندازهگیریهایمهم وتعیین درجه خلوص محصولاتاست. همچنین ،کاربرد گستردهای در آزمایشگاههای بالینی پیدا کرده است و ستون فقرات مطالعاتمتعددزیستشناسی وزیست شیمیاییشده است. بالاخره ، کاربردگستردهای در آزمایشگاههای صنایع شیمیایی پیدا کرده است. |
|
الکتروفورز (به انگلیسی: Electrophoresis) به حرکات ذرات در یک مایع تحت میدان الکتریکی گویند.
به سبب اینکه ماکرومولکولهای زیستی مانند دیانای و پروتئینها باردار هستند میتوان با قرار دادن آنها در یک میدان الکتریکی، آنها را بر اساس خواص فیزیکی مانند شکل فضایی، وزن مولکولی و بار الکتریکی، تفکیک کرد. برای این منظور از روشی بنام الکتروفورز استفاده میشود. روشهای مختلف الکتروفورزی برای تفکیک و مطالعه بیومولکولها اعم از اسیدهای نوکلئیک یا پروتئینها ابداع شدهاست.
الکتروفورز ژل
از یک محیط نیمه جامد (ژل) به عنوان فاز ثابت استفاده میشود. این نوع الکتروفورز برحسب نوع ژل به کار گرفته شده به دو نوع الکتروفورز ژل پلیاکریل آمید ( PAGE) و الکتروفورز ژل آگارز تقسیم میشود. الکتروفورز PAGE دارای قدرت تفکیک بسیار بالائی بوده و برای تفکیک پروتئینها و اسیدهای نوکلئیک به کار گرفته میشود. به منظور بررسی پروتئینها با استفاده از PAGE، به سبب اینکه پروتئینها دارای بار مختلف هستند، معمولاً برای اینکه تفکیک فقط براساس وزن مولکولی انجام شود به بافر ماده شیمیائی SDS (سدیم دو دسیل سولفات ) اضافه میشود. SDS مولکول بزرگی با بار منفی میباشد. این ماده باعث واسرشت شدن پروتئینها شده و به آنها متصل میشود. به ازای هر دو اسید آمینه، یک مولکول SDS به پروتئین متصل میشود که باعث القاء بارمنفی متناسب با وزن مولکولی به پروتئین میشود. هر چه غلظت پلی اکریل آمید بیشتر باشد قدرت تفکیک ژل بیشتر خواهد بود و مولکولهای دارای وزن مولکولی نزدیک به هم را بهتر تفکیک مینماید.
برای تفکیک اسیدهای نوکلئیک در صورت امکان از ژل آگارز استفاده میشود. تهیه ژل مزبور به مراتب سریعتر وآسانتر از ژل پلی اکریل آمید بوده و هزینه کمتری را در بر میگیرد. معمولاً برای تفکیک قطعات بزرگ DNA (بزرگتر از ۵۰۰ جفت باز) در صورتیکه هدف صرفاً بررسی کیفی و تفکیک باشد استفاده از ژل آگارز انتخاب اول است. برای تفکیک قطعات کوچک DNA دو رشتهای و قطعات DNA تک رشتهای از ژل پلی اکریل آمید استفاده میشود. قدرت تفکیک ژلهای مزبور ارتباط مستقیمی با غلظت آنها دارد. برای مثال، برای تفکیک قطعاتی به اندازه ۱۰۰ جفت باز از آگاروز ۳٪ و برای قطعات حدود ۲۰۰۰ جفت باز از آگارز ۸/۰ ٪ استفاده میشود. در صورتیکه نیاز به تفکیک DNA به صورت تک رشتهای باشد، از مواد واسرشت کننده نظیر اوره، فرمالدهید یا فرمامید در ژل همزمان با الکتروفورز استفاده میشود. به این نوع ژلها، ژل واسرشت کننده میگویند. چنین ژل هائی پیچ و تابهای اسیدهای نوکلئیک را از هم باز کرده و بنابراین تفکیک مولکولها فقط براساس طول و نه ساختار دوم انجام میشود. در این ژلها مولکولهای کوچکتر در مقایسه با مولکولهای بزرگتر سریعتر حرکت کرده و مسافت بیشتری را طی میکنند. از روش PAGE برای بررسی جهشها و تعیین توالی دیانای استفاده میشود.
پروتئین الکتروفورز یکی از تستهای پر کاربرد در آزمایشگاه های تشخیص طبی میباشد. این تست که اغلب بر روی سرم خون و گاه بر روی ادرار راندوم یا ادرار ۲۴ ساعته انجام میشود به منظور بررسی حضور یک پروتئین غیر نرمال در بدن و یا فقدان یک پروتئین طبیعی بدن و یا حتی افزایش و کاهش پروتئینها که تحت شرایط و بیماریهای مختلف اتفاق میافتد کاربرد دارد.
الکترو فورز پروتئین های ادرار: همانطور که میدانیم مقدار بسیار کمی پروتئین در ادرار روزانه دفع میشود که این میزان بسیار ناچیز بوده و با روشهای معمول بررسی پروتئین ادرار قابل ارزیابی نمیباشد. ولی این میزان تحت شریط اسیب های کلیوی افزایش میابد و قابل ردیابی و البته اهمیت میباشد. شرایطی مانند بیماری کلیوی اولیه، بیماری های اتوایمیون که نهایتا منجر به درگیری کلیه شوند و التهابات مزمن همه از جمله شرایطی هستند که باعث افزایش دفع پروتئین از ادرار میشود. همچنین بیماری دیگری که از اهمیت بسیار زیادی برخوردار میباشد بیماری مولتیپل میلوما میباشد. این بیماری یک نوع بدخیمی در سلولهای تولید کننده انتی بادی است که این سلولها شروع به تولید گاماگلبولینهای منوکلونال کرده که در ۷۵ ٪ از موارد این پروتئینها شامل زنجیره سبک آنتی بادی نیز میباشد و در نتیجه این زنجیره ها از کلیه عبور کرده و وارد ادرار میشود. موارد درخواست پروتئین الکتروفورزادرار: معمولا در صورت وجود علائمی مبنی بر مولتیپل میلوما مانند درد استخوانها و مفاصل، شکستگی های بدون دلیل استخوانها، آنمی، فتق و علائمی از این قبیل این تست در خواست میشود. همچنین در موارردی به عنوان یک تست تکمیلی در دنبال کردن نتایج غیر نرمال سایر تستهای آزمایشگاهی مانند کاهش آلبومین سرم، افزایش یا کاهش پروتئین توتال سرم و افزایش پروتئین ادرار، افزایش کلسیم خون و کاهش گلبولهای سفید و قرمز خون درخواست میشود. معمولا در صورت تائید حضور ناهنجاری و افزایش در باند گاماگلبولینهای الکتروفورز پروتئینهای ادرار روشی دیگر از الکتروفورز به نام Immunofixation Electrophoresis انجام میشود. این تست تائیدی اغلب در موارد مولتیپل میلوما کاربرد دارد. الکتروفورز پروتئینهای سرم در موارد بیماری های اتوایمیون، بیماری های کبدی و کلیوی، التهابات حاد و مزمن در خواست میشود . روش انجام تست: برای انجام این تست ابتدا نمونه مورد نظر که ادرار یا سرم بنا به در خواست پزشک میباشد را به دمای اتاق رسانده و سپس مراحل انجام کار را به دقت دنبال میکنیم. مراحل به ترتیب زیر میباشند: ۱- کاغذ استات سلولز که به صورت ژل هایی هستند که برای ۸ نمونه اغلب کاربرد دارند در بافر مخصوص به مدت ۱۰ دقیقه خیسانده. ۲- بعد از ۱۰ دقیقه این کاغذ را از محلول در اورده و بین ۲ کاغذ خشک کن آرام قرار میدهیم تا نم گیری مختصری انجام شود ولی کاغذ نباید خشک شود. ۳--در این مرحله نمونه را توسط اپلیکاتور خاصی که به منظور نمونه گذاری استفاده میشود برروی کاغذ منتقل میکنیم. لازم است که نمونه ها ۵/۱ سانتیمتر از لبه کاغذ و حداقل ۱ سانتیمتر از کناره ها فاصله داشته باشند. ۴--سپس ژل را برگردانده و از پشت داخل تانک الکتروفورز که حاوی بافر مخصوص است قرار میدهیم به طوریکه نمونه در سمت کاتد باشد. ۵- به وسیله ۲ لام تمیز و کاغذ صافی پلی را برای ارتباط بهتر بافر با ژل تهیه میکنیم. ۶-تانک را به منبع تغذیه متصل نموده و با تنظیم دستگاه روی ولتاژ مناسب ( ۱۶۰ ولت) که شدت جریانی حدود ۶-۴ آمپر را فراهم کند جریان الکتریکی برقرار میشود. بعد از چند بار مصرف بافر جریان افزایش میابد که در این زمان بافر تانک باید تعویض گردد و از بافر تازه استفاده نمود. ۷-- بعد از طی زمان حدود ۲۰ دقیقه دستگاه را خاموش کرده و مراحل رنگ آمیزی، رنگ بری، آب گیری وشفاف سازی را انجام میدهیم. ۸- در نهایت باندها به وسیله اسکنر و برنامه مخصوص قرائت میشوند. در الکتروفورز پروتئین ۵ باند تشکیل مشود که شامل آلبومین ، الفا-۱ گلوبولین، الفا-۲ گلبولین، بتا گلبولبن و گاما گلبولین میباشد. البومین عمده پروتئنیها را تشکیل داده و نزدیک ترین باند به سمت اند را تشکیل میدهد. شرایط کاهش و افزایش پروتئین های مختلف: ۱-البومین ۱-۱ افزایش آلبومین در شرایط دهیدراتاسون بدن اتفاق میافتد. ۲-۱ کاهش آلبومین : تحت شرایطی مثل سوء تغذیه و سوء جذب، بارداری، بیماریهای کلیوی و کبدی، التهابات و سندرم از دست دادن پروتئین ۲-الفا ۱ گلبولین: ۱-۲ افزایش: بیماری التهابی حاد و مزمن. ۲- ۲ کاهش: بیماری کبدی حاد، امفیزم که در اثر کمبود آلفا-۱ آنتی تریپسین میباشد. ۳- الفا ۲ گلبولین: ۱-۳ افزایش: سندرم نفروتیک، التهابات حاد و مزمن ۲-۳ کاهش: بیماری کبدی شدید، همولیز ( کاهش هاپتوگلوبین ۴- بتا گلبولین ۱-۴ افزایش: انمی فقر آهن، هایپرکلسترولمی ۲-۴ کاهش: سیروز و سوء تغذیه ۵- گاما گلبولین ۱-۵ افزایش: شامل افزایش پلی کلونال در موارد : آرتریت روماتوئید ، لوپوس، بیماری های کبدی مزمن، التهابات حاد و مزمن،سیروز و افزایش منوکلونال شمال مولتیپل میلوما و ماکروگلبولینمی والدنشتروم. ۲-۵ کاهش : نقص ایمنی اکتسابی و اختلالات ارثی نقص ایمنی.

![]()
باکتریهای سودوموناس باکتریهای خاکزی هستند که در خاک سبب ترشح سیدروفور شده و جذب آهن و برخی دیگر از عناصر ریزمغذی نظیر روی را امکانپذیر میسازد. باکتریهای جنس سودوموناس، از خانواده Pseudomonadaceae که به شکل میلهای راست یا کمی خمیده، دارای تاژک قطبی، بدون اسپور و گرم منفی میباشند. این باکتریها هوازی و از نظر منبع انرژی و کربن کموارگانوتروف هستند. از نظر نیازهای غذایی گونه های سودوموناس نیاز غذایی بسیار ساده ای دارند. در شرایط آزمایشگاهی در محیطهای حاوی مقداری ماده آلی در pH خنثی بخوبی رشد می کنند. از مهمترین این محیطها King'B است. متابولیسم گونههای سودوموناس تنفسی بوده وحالت تخمیری ندارند. این باکتریها قادرند از 150 ترکیب آلی بعنوان منبع کربن وانرژی استفاده نمایند. در سالهای گذشته گونههای سودوموناس طبق طبقهبندی محققین باکتریهای جنس سودوموناس را بر اساس مطالعات همسانی rRNA/DNA به پنج گروه تقسیمبندی کردند. از پنج گروه مذکور اخیرا فقط گروه I در جنس سودوموناس ابقا شده و بقیه در جنسهای جدید ویا موجود قبلی جای گرفته اند. گروه I ، بعنوان بزرگترین گروه انواع فلورسنت را در خود جای داده است. وجه تمایز سودوموناسهای فلورسنت از سایر سودوموناسها، تولید پیگمانهایی است که در برابر نور طول موج کوتاه فرابنفش (254 نانومتر) بویژه در شرایط کمبود آهن خاصیت فلورسانس دارند. به این پیگمانهای با خاصیت فلورسنت و محلول در آب سیدروفور (siderophore) و اختصاصاً در مورد سودوموناسها پیووردین یا سودوباکتین گفته میشود. از مهمترین گونه های فلورسنت میتوان به P. fluorescens ، P. putida، P. aeruginosa و همچنین پاتوژنهای گیاهی نظیر P. syringae و P. cichorii اشاره نمود. برای افتراق گونههای فلورسنت پاتوژنهای گیاهی از سایر فلورسنتها از آزمون آرژینیندیهیدرولاز استفاده میشود، که پاتوژنهای گیاهی آرژینیندیهیدرولاز منفی میباشند. آزمونهای ذوب ژلاتین، استفاده از قند ترهالوز، رشد در دماهای 41 و 4 درجه سانتیگراد از مهمترین شاخصهای تفکیک گونههای P. fluorescens ، P. putida و P. aeruginosa است.
HDLیا کلسترول خوب از بروز حملات قلبی جلوگیری می کند. هرگاه فرد، یک رژیم پرچربی داشته باشد و مقدار HDL خونش کم باشد، مهمترین زمینه جهت ابتلای فرد به بیماری قلبی می شود.
HDL، کلسترول خوب و مفیدی است زیرا باعث پیشگیری از حملات قلبی می شود.HDL، کلسترول را از جریان خون برداشته و به کبد می برد.
درآنجا کلسترول به صفرا تبدیل شده و قبل از اینکه باعث ایجاد لخته درسرخرگ ها شود، از بدن دفع می شود. زمانی که شما یک رژیم غذایی کم چربی داشته باشید، سلول های کبدتان آزادی عمل بیشتری داشته و سریع ترHDL را از جریان خون برمی دارند. وقتی این عمل صورت بگیرد و میزان تولیدHDL به همان صورت قبلی باشد، مقدارHDL خون به طریقه صحیحی، پایین می آید.
سطح HDL خون مانند آب موجود در یک استخر است. اگر همانطور که آب وارد استخر می شود، به همان میزان از آبراه خارج شود، دراین صورت سطح آب ثابت می ماند. ولی اگر آب با سرعت بیشتری خارج شود، سطح آب افت می کند که در مورد HDLهم اینطوراست.وقتی فرد رژیم کم چربی داشته باشد، برای پیش بینی حملات قلبی، می توانید ۱۵ واحد به مقدارHDL خود اضافه کنید و بعد از آن مقدار HDL را برای پیشگیری از حملات قلبی در نظر بگیرید.میزان نرمال HDL، ۸۰-۳۰ میلی گرم در دسی لیتر خون است. هرگاه مقدارHDL خون فرد کمتر از ۳۵ باشد، در معرض خطر بیشتری برای ابتلای به حملات قلبی است. شما می توانید با افزایش هر میلی گرم در دسی لیتر HDL، تا ۲ درصد احتمال ابتلا به حملات قلبی را کاهش دهید.
●راه های افزایش HDL
۱) حداقل ۱۱ کیلومتر در هفته بدوید یا با ورزش کردن ۱۲۰۰ کالری انرژی درهر هفته بسوزانید( در بدنتان مصرف کنید).
۲) کاهش وزن: با کاهش هر نیم کیلوگرم وزن بدن ( چربی اضافی)، مقدارHDL یک درصد افزایش می یابد.
۳) ورزش کردن قبل از خوردن غذای پر چرب: مطالعات نشان داده که انجام ورزش منظم قبل از خوردن وعده های غذایی پر چرب، بطور قابل ملاحظه ای HDL را افزایش می دهد.ورزش کردن تولید آنزیم ” لیپو پروتئین لیپاز” را که آنزیم آزاد کننده چربی است، تحریک می کند که باعث آزاد شدن تری گلیسیرید و تولید بیشترHDL می شود.
۴) نکشیدن سیگار. مطالعه ای نشان داد، با ترک سیگار فقط به مدت یک هفته، ۷ واحد مقدار HDL افزایش می یابد.
۵) از مصرف شکر، آرد، سیب زمینی و برنج سفید به مقدار زیاد خود داری کنید. غذاهایی که قند خون را افزایش می دهند، باعث کاهشHDL خون می شوند.شما می توانید با رعایت موارد بالا و ورزش کردن و پرهیز از مصرف کربوهیدرات های تصفیه شده ( مثل آرد سفید، نان سفید و…) مقدار HDLخون خود را افزایش دهید.با افزایش مقدارHDL، احتمال ابتلا به حملات قلبی کم می شود.
هدف اصلی ازانجام آزمایش مستقیم نمونه مدفوعی که حاوی ماده نگهدارنده نمیباشد بررسی حرکت تروفوزوئیت تک یاختهها، گزارش رنگ، قوام، میزان WBC, RBC و .... است بنابراین روش صحیح این است که گزارش آزمایش مستقیم نمونه به صورت گزارش اولیه به پزشک داده شود و گزارش روش تغلیظ و رنگ آمیزی دائمی بعداً به اطلاع پزشک برسد.
همانطوری که قبلاً ذکرگردید باید به این نکته توجه نمود که نمونه مدفوعی که در ماده نگهدارنده جمع آوری میشود جهت انجام آزمایش مستقیم مناسب نیست، اما میتوان در رابطه با نوع ماده نگهدارنده بر روی این نمونه آزمایش تغلیظ و رنگ آمیزی دائمی را انجام داد. استفاده از روش تغلیظ به عنوان قسمتی از روش کامل بررسی نمونه مدفوع جهت جستجوی انواع انگلها میباشد. تعداد ارگانیسمها که ممکن است در آزمایش مستقیم تشخیص داده نشود، بوسیله این روش شناسایی میگردد. دو نوع روش تغلیظ وجود دارد.
1- شناور سازی (Flotation)
2- رسوب گیری (Sedimentation)
ادامه مطلب
![]()
این اولین پستیه که دارم باهاتون حرف میزنم.آخه دلم پره،از چی؟از این همه نامردی که در حق ما میشه و هیچ کدوم از ما حتی جرات اعتراض کردن هم به خودمون نمیدیم.از این صحبت های الکی ، اون از قضیه سختی کار که حتی شاهد از دست دادن یکی از همکارامون بودیم اینم از اینکه اینقدر تحت فرمان مسئولین فنی هستیم که هیچ استقلالی از خودمون نداریم ، که وقتی با هر علوم آزمایشگاهی که روبرو میشم از کمبود حقوقش صحبت میکنه،که هنوز اینقدر واسمون ارزش قائل نشدن که بخوایم تو رشته ی خودمون ادامه تحصیل بدیم تا بتونیم با علاقه کارمون رو ادامه بدیم تا بتونیم واسه دل خودمون کار کنیم تا رشتمون هویت داشته باشه،ما حتی یه روز توی تقویم به اسم خودمون نداریم در حالیکه روز مالیات و صنایع دستی و قلم و و و و داریم.تا کی میخوایم فقط دربارش حرف بزنیم؟یعنی هیچکی نمیخواد اقدامی کنه؟به نظر شما اون فرد کی میتونه باشه؟آیا خودمون نمیتونیم؟







